фізико хімічні властивості білків ферментів

Функція білків-ферментів в організмі. Відмінність дії ферментів від дії небілкових каталізаторів. 2. Структура простих і складних ферментів. 11. ТЕОРЕТИЧНИЙ МАТЕРІАЛ З ТЕМИ ЗАНЯТТЯ «Ферменти: будова, фізико-хімічні властивості, класифікація та. механізм дії» Визначення поняття «ферменти». Основу життєдіяльності живих організмах становлять хімічні процеси.

За хімічним складом ферменти можуть належати до простих чи складних білків. В останньому випадку молекула складається з білкової частини (апоферменту) та сполуки небілкової природи (кофактору). У білковій частині ферменту каталітичні функції виконують відносно невеликі ділянки молекули — активні центри, які визначають специфічність хімічної реакції, що каталізується даним ферментом. Для оцінки діяльності ферментів використовують поняття молекулярної активності, питомої активності ферменту та умовної одиниці. Молекулярна активність — це число молекул субстрату, що зазнали хімічних змін за одну хвилину в.

Ферментам притаманні всі фізико-хімічні властивості білків: висока молекулярна маса, розщеплення до амінокислот під час гідролізу, утворення колоїдоподібних розчинів; вони не стійкі до впливу високих температур та солей важких металів, проявляють антигенні властивості, піддаються фракціонуванню. Як і білки, ферменти поділяються на прості й складні. Прості, або однокомпонентні, ферменти містять у своєму складі тільки амінокислоти. Наприклад, пепсин, уреаза, РНКаза та інші.

2. Фізико-хімічні властивості білків-ферментів: електрохімічні (поверхневий заряд молекули) властивості, розчинність, термодинамічна стабільність білкових молекул-ферментів, осадження, денатурація, взаємодія з лігандами та її функціональне значення. 3. Прості та складні білки-ферменти, простетичні групи складних білків-ферментів (кофактори, коферменти). 4. Будова ферментів: активний, регуляторний (алостеричний) центри. 5. Номенклатура та класифікація ферментів. Типи реакцій, що каталізують окремі класи ферментів. 6. Властивості ферментів: · залежність активності ферментів від рН середовища; · .

1.1.1. Фізико-хімічні властивості білків-ферментів.На сьогоднішній день достеменно відомо, що ферменти – це речовини білкової природи. Підтвердженням цього є факт втрати ферментами бродіння своєї активності під час кип’ятіння, що було досліджено ще Л.Пастером. Кип’ятіння спричинює незворотну денатурацію білка-фермента, внаслідок чого останній втрачає здатність каталізувати хімічну реакцію. Фізико – хімічні властивості перелічених амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга ферменту визначають контакт із відповідним субстратом та його перетворення. Гідрофобні радикали амінокислот мають спорідненість до неполярних ділянок субстрату.

Кафедра біологічної хімії. Введення у біохімію. Будова і фізико-хімічні властивості білків-ферментів. Класифікація і номенклатура. ферментів. Механізм дії ферментів і кінетика ферментативних реакцій. Регуляція активності ферментів. Медична. ензимологія. Біохімія людини – розділ біохімії, який вивчає: 1. хімічний (молекулярний) склад тканин і органів людини; 2. біохімічні реакції, що протікають в клітинах і міжклітинній речовині в. процесі життєдіяльності (метаболізм) в нормі та патології (клінічна біохімія, патохімія) з метою метаботропних втручань і профілактики при ряді захворювань.

Фізико-хімічні властивості білків. 1. Денатурація. Білкова молекула має нативну (функціональну) конформацию завдяки наявності великої кількості слабких зв'язків і швидко денатурує при зміні умов середовища, від яких залежить стабільність цих зв'язків. Зміна температури, іонної сили, pH, а також обробка органічними або деякими дестабілізуючими агентами може привести до порушення нативної конформації, що і називається денатурацією. Денатурирующие речовини утворюють зв'язку з аміногрупами або карбонільних групами пептидного остова або деякими бічними залишками амінокислот, підміняю.

Наука про ферменти називається ензимологією. Молекули ферментів є білками або рибонуклеїновими кислотами (РНК). РНК-ферменти називаються рибозимами і вважаються первісною формою ферментів, які були замінені білковими ферментами в процесі еволюції. Структурно-функціональна організація. Властивості. Між ферментами і каталізаторами неорганічної природи існують певні спільні та відмінні ознаки. Ферменти, як правило, класифікують за хімічним складом і за типом реакцій, на які вони впливають. Класифікація ферментів за хімічним складом включає прості та складні ферменти. Прості ферменти (однокомпонентні) – містять лише білкову частину. Більшість ферментів цієї групи можуть кристалізуватися.

Наука про ферменти називається ензимологією. Молекули ферментів є білками або рибонуклеїновими кислотами (РНК). РНК-ферменти називаються рибозимами і вважаються первісною формою ферментів, які були замінені білковими ферментами в процесі еволюції. Структурно-функціональна організація. Властивості. Між ферментами і каталізаторами неорганічної природи існують певні спільні та відмінні ознаки. Ферменти, як правило, класифікують за хімічним складом і за типом реакцій, на які вони впливають. Класифікація ферментів за хімічним складом включає прості та складні ферменти. Прості ферменти (однокомпонентні) – містять лише білкову частину. Більшість ферментів цієї групи можуть кристалізуватися.

Фізико-хімічні властивості білків. Амфотерність. Ізоелектрична точка (pI). Ф-ції: 1. Струк33турна (формують органи, тканини, клітини, субклітинні структури, у комплексі з ліпідами формують біомембрани). 2. Ферментативна (характ. для ферментів, які за хім. Будовою є білками або комплексами білків з низько молекул. небілковими сполуками). 3. Регуляторна (гормони, які продукуються залозами внутр. секреції, регулюють різні обмінні процеси в організмі людини). 4. Транспортна ( забезпеч міжкліт і внутрішньокліт транспорт лігандів: альбуміни сироватки крові. переносять жирні кислоти, білірубін, лікар.

а хімічною природою ферменти - це білки, що проявляють каталітичні властивості, тобто вони прискорюють перебіг різних хімічних процесів, які відбуваються в живому організмі. Ферментам притаманні всі фізико-хімічні властивості білків: висока молекулярна маса, розщеплення до амінокислот під час гідролізу, утворення колоїдоподібних розчинів; вони не стійкі до впливу високих температур та солей важких металів, проявляють антигенні властивості, піддаються фракціонуванню. Як і білки, ферменти поділяються на прості й складні. Прості, або однокомпонентні, ферменти містять у своєму складі тільки амінок.

Фізико-Хімічні Властивості Білків 4 страница. ⇐ Предыдущая 7 8 9 10 111213 14 15 16 Следующая ⇒. Загальний вигляд кривої, яка характеризує вплив температури па активність ферменту, показано на рис. 54. Стійкість ферментів до нагрівання часто залежить від того, в яких умовах воно проводиться: яка кислотність середовища, які солі і в якій кількості містяться в розчині, яка ступінь очистки ферменту і т. д. Багато також залежить і від хімічної природи самого ферменту. ГІроте є ряд ферментів (рибонуклеаза, трипсин, міокіназа та деякі інші), які відзначаються високою термостійкістю.

4. Хімічна природа ферментів. Це білки, що мають велику молекулярну масу рибонуклеаза – 12. 700 в.о., пепсин - 35.000 т. в.о. Ферменти, як і всі білки мають первинну, вторинну, третинну, четвертинну структури. Первинна структура представляє собою послідовне з’єднання амінокислот і зумовлена спадковими особливостями організму. Вони каталізують одну і ту ж реакцію, але розрізняються по місцю локалізації, складу, і тому мають різні фізико-хімічні властивості: швидкості руху в електричному полі, оптиму температури. Ізоферменти існують більш ніж у 100 ферментів. Наприклад, ЛДГ - каталізує утворення і окислення молочної кислоти.

Фізико хімічні властивості білків. Біологічні функції білків. Білок - один з основних продуктів харчування, як людини, так і тварин. Вони служать джерелом відновлення і оновлення цитоплазми клітин, утворення ферментів і гормонів. Будова білків: Виділяють первинну, вторинну, третинну і четвертинну структуру білків. · Первинна структура: визначається порядком чергування амінокислот у поліпептидному ланцюзі. 20 різних амінокислот можна уподібнити 20 буквах хімічного алфавіту, з яких складені «слова» довжиною в 300 - 500 літер. За допомогою 20 букв можна написати безліч таких довгих слів. Відомо, що заміна навіть одного амінокислотного ланки іншим у білковій.

Фізико-хімічні властивості білків: Молекули білка мають безліч від десятків тисяч до 1 мільйона гривень і вище міль, так ферментрибонуклеаза маємолярную масу 12700 міль, дихальний пігмент равликигемоцианин – 6600000 міль. Елементарний склад більшості білків: 50,6 – 54,5% вуглець, 6,5 – 7,3% водень, 21,5 – 23,5% кисень, 15 – 17,6% азот, 0,3 – 2,5% сірка. До складу низки білків і фосфор. >Фермент (від латів.Fermentum – закваска), ензими, специфічні каталізатори, присутні переважають у всіх живих клітинах. Майже всі біохімічні реакції, які у організмі й у поєднанні складові його обмін речовин,катализируются відповідними ферментами.

Структурна організація білків. Фізико-хімічні властивості білків. Реакції осадження білків. Денатурація - Посібник висвітлює основні розділи біологічної та біоорганічної хімії відповідно до програми ECTS: структури та властивості біологічно активних сполук, вуглеводів, карбонових кислот, їхніх похідних, ліпідів, а-амінокислот, пептидів, білків, біологічно активних гетероциклів, нуклеозидів, нуклеїнових кислот. Так, білки-ферменти обумовлюють обмін речовин в організмі, є в організмі транспортні білки, які переміщують речовини в крові, лімфі; частина гормонів - це білки або поліпептиди. Процес передачі спадкової інформації не може відбуватися без білків. Усі форми механічного руху обумовлені білками м'язів.